Sisältö

• Sisältö: Ero hemoglobiinin ja myoglobiinin välillä
• Vertailutaulukko
• Mikä on hemoglobiini?
• Mikä on Myoglobin?
• Keskeiset erot
• johtopäätös

Keskeinen ero hemoglobiinin ja myoglobiinin välillä on se, että hemoglobiini löytyy punasoluista, ja sillä on tetrameerinen rakenne, kun taas myoglobiinia löytyy lihaksista ja sillä on monomeerinen rakenne.

Sekä hemoglobiini että myoglobiini ovat proteiineja, joilla on hapen kantokyky. Koska molempien proteiinien perustoiminta on sama, mutta heillä on paljon eroja. Hemoglobiini on läsnä punasoluissa. Myoglobiini esiintyy pääasiassa lihassoluissa.

Hemoglobiini koostuu hemistä ja globiiniketjusta. Heme koostuu edelleen raudasta ja protoporfyriinistä. Hemoglobiinin rakenne on tetrameerinen. Kaksi sen polypeptidiketjuista on alfaketjuja ja kaksi beetaketjua. Vaikka myoglobiinin rakenne on monomeerinen. Se sisältää yhden polypeptidiketjun. Myoglobiini koostuu hemistä ja neljästä pyrrolirenkaasta, jotka on kiinnitetty metiinisilloilla.

Hemoglobiini kirjoitetaan myös nimellä Hb, kun taas myoglobiini kirjoitetaan nimellä MB. Hemoglobiinin keskeinen tehtävä on siirtää happea koko kehon soluille, kun veri kiertää kehossa. Myoglobiini toimittaa happea vain lihaksille. Myoglobiini kuljettaa happea hemoglobiinista lihassolun mitokondrioihin, ja tätä happea käytetään energian tuotantoon hengitysprosessissa. Hemoglobiinilla on enemmän affiniteettia hiilimonoksidiin kuin happea, kun taas myoglobiinilla ei ole affiniteettia CO: seen. Hemoglobiini voi myös sitoutua CO2, NO ja vetyioneihin.

Hemoglobiinin toiminnot voidaan kuvata seuraavasti; se antaa veressä punaisen värin raudan läsnäolon takia. Se on hapen ja CO2: n kantaja. Sillä oli fysiologisesti aktiivisen kataboliitin rooli. Se ylläpitää veren pH: ta. Sillä on myös merkitys RBC-aineenvaihdunnassa. Myoglobiinin toiminnot voidaan kuvata seuraavasti; sillä on kyky varastoida happea, mikä saa lihaksen toimimaan tehokkaammin. Se auttaa vartaloa myös anaerobisissa tilanteissa ja nälkään. Myoglobiinilla on myös rooli kehon lämpötilan säätelyssä. Keskeinen metalli molemmissa proteiineissa on rauta, ja molemmat ovat palloproteiineja. Molempien proteiinien ligandi on happi. Hemoglobiinityypit ovat Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, alkion hemoglobiini, sikiön hemoglobiini ja glykosyloitu hemoglobiini. Myoglobiinia ei jaeta edelleen tyyppeihin.

Sisältö: Ero hemoglobiinin ja myoglobiinin välillä

• Vertailutaulukko
• Mikä on hemoglobiini?
• Mikä on Myoglobin?
• Keskeiset erot
• johtopäätös

Vertailutaulukko

Perusta	Hemoglobiini	Myoglobin
Määritelmä	Se on proteiini, jota löytyy punasoluista, ja sillä on hapen kantokyky.	Se on proteiini, jota löytyy lihassoluista. Sillä on myös hapen kantokyky.
Sävellys	Se koostuu hemistä ja globiiniketjuista. Heme koostuu edelleen raudasta ja protoporfyriinistä.	Se koostuu hemistä ja neljästä pyrrolirenkaasta, jotka on kiinnitetty metiinisilloilla.
Polypeptidiketjut	Kaksi sen polypeptidiketjuista on alfa ja kaksi beetaa.	Se sisältää yhden polypeptidiketjun.
Rakennetyyppi	Sillä on tetrameerinen rakenne.	Sillä on monomeerinen rakenne.
Sidonta- ja säilytyskyky	Sillä on kyky sitoa happea, mutta se ei voi varastoida happea.	Se voi sitoa ja myös varastoida happea.
alatyyppejä	Hemoglobiinityypit ovat Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, alkion hemoglobiini, sikiön hemoglobiini ja glykosyloitu hemoglobiini.	Myoglobiinia ei jaeta edelleen alatyyppeihin.
Keskeinen metalli ja ligandi	Keskeinen metalli on atomi ja ligandi on happea.	Keskeinen metalli on atomirauta ja ligandi on happi.
Affiniteetti muihin kaasuihin	Sillä on enemmän affiniteettia CO: een kuin happea. Se voi sitoutua myös CO2-, NO- ja vetyioneihin.	Sillä on kyky sitoutua vain happea.
Toimia	Se kuljettaa happea koko kehossa veren kiertäessä.	Se kuljettaa happea hemoglobiinista lihassolujen mitokondrioihin. Tätä happea käytetään aerobisessa hengityksessä.
Muut toiminnot	Muut toiminnot ovat, se antaa veressä punaisen värin hapen läsnäolon vuoksi. Se edistää myös punasolujen metaboliaa. Niillä on myös fysiologisesti aktiivisten kataboliittien rooli. Hemoglobiini auttaa myös ylläpitämään veren pH: ta.	Yksi sen tärkeistä tehtävistä on hapen varastointi lihaksen toiminnoille. Se auttaa myös anaerobisissa olosuhteissa ja nälkään. se auttaa myös kehon lämpötilan ylläpitämisessä.

Mikä on hemoglobiini?

Hemoglobiini on eräänlainen proteiini, jota löytyy punasoluista ja jolla on hapen kantokyky. Sillä on tetrameerinen rakenne ja muotoinen pallo. Se koostuu hemistä ja globiiniketjusta. Heme koostuu edelleen raudasta ja protoporfyriinistä. Jokainen alfa-yksikkö koostuu lisäksi 144 tähdestä, kun taas jokainen beetayksikkö koostuu lisäksi 146 tähdestä. Hemoglobiinin avainrooli on hapen kuljettaminen kehossa, kun verenkierto tapahtuu. Sillä on enemmän affiniteettia CO: een kuin happea. Tästä syystä huoneissa nukkuvien henkilöiden ”hiljainen kuolema”, kun kaasulämmittimiä pidetään päällä yön aikana. Se voi sitoutua myös CO2-, NO- ja vetyioneihin. Hemoglobiini antaa vereen luonteenomaisen punaisen värin hapen läsnäolon takia. Sillä on myös rooli punasolujen aineenvaihdunnassa. Se auttaa ylläpitämään veren pH: ta. Ne ovat aktiivisia kataboliitteja. Lyhyessä muodossa hemoglobiini kirjoitetaan myös nimellä Hb. Miesten normaali hemoglobiinialue on 13-16 mg / dl, kun taas naisilla normaali alue on 12-14 mg / dl. Hemoglobiinin puutetta kutsutaan anemiaksi. Sen happea sitova käyrä on sigmoidityyppi.

Mikä on Myoglobin?

Myoglobiini on myös proteiini, jota löytyy lihassoluista, ja sillä on myös hapen kantokyky. Sillä on myös pallomainen muoto, mutta se on monomeerinen proteiini. Se sisältää vain polypeptidiketjun. Se sisältää rautaa ja neljä pyrrolirengasta, jotka on kiinnitetty metiinisilloilla. Se sitoo happea tiiviimmin ja lujemmin. Se ei sitoudu muihin kaasuihin. Sen happea sitova käyrä on hyperbolinen tyyppi. Lyhyessä muodossa se kirjoitetaan myös nimellä Mb. Sen keskiatomi on myös rauta aivan kuten hemoglobiini ja ligandi on happea. Sen ylimääräinen laatu on, että se ei vain sitoutu happea, vaan voi myös varastoida sitä, mikä auttaa vartaloa olosuhteissa, joissa hapen tarjonta on puutteellista. Se poimii happea hemoglobiinista ja siirtää sen lihassolujen mitokondrioihin, missä sitä käytetään aerobisessa hengityksessä. Se auttaa kehoa myös lämpötilan säätelyssä. Se auttaa myös nälkätilan aikana.

Keskeiset erot

1. Hemoglobiini on happea sitova proteiini, jota löytyy RBC: stä, kun taas myoglobiini on myös proteiini, jolla on happea kantava kyky, mutta sitä löytyy lihaksista.
2. Hemoglobiinilla on tetrameerinen rakenne, kun taas myoglobiinilla on monomeerinen rakenne.
3. Myoglobiini voi myös varastoida happea, mutta hemoglobiini ei voi varastoida sitä.
4. Hemoglobiinilla on edelleen alatyyppejä, joiden tärkeät tyypit ovat Hb A1, Hb A2 ja Hbf. Myoglobiinilla ei ole muita alatyyppejä.
5. Hemoglobiinilla on kaksi alfaketjua ja kaksi beetaketjua, kun taas myoglobiinilla on yksi polypeptidiketju.
6. Hemoglobiinilla on myös affiniteetti joihinkin muihin kaasuihin, kuten CO, CO2 ja NO, jne. Vaikka myoglobiinilla ei ole affiniteettia muihin kaasuihin.

johtopäätös

Sekä hemoglobiini että myoglobiini ovat proteiineja, joilla on hapenkuljetuskyky. Molemmilla on eroja rakenteessaan ja toiminnoissaan. Biologian opiskelijoiden on tärkeää tietää nämä erot. Yllä olevassa artikkelissa opimme perusteellisesti hemoglobiinista ja myoglobiinista.